Quiz TP biochimie - Partie 2

QCM : Chaque question peut avoir plusieurs bonnes réponses

expert

Question 1 / 10

Si la purification du lysozyme (pI=11), sur une colonne échangeuse de cations, se déroule à pH = 7..
(sélectionne les solutions vraies)

La résine de la colonne sera chargée négativement

Le lysozyme sera électriquement neutre et ne se liera pas à la résine

Le lysozyme se fixera à la résine mais il ne sera pas élué par du NaCl

La résine liera le lysozyme, mais liera également de nombreuses autres protéines

Le rendement d'extraction sera moins bon que si l'on travaille à pH 10

expert

Question 2 / 10

Lors de la purification d'une protéine de point isoélectrique de 5 (pI=5) sur une colonne échangeuse d'anions...

La résine de la colonne doit être chargée négativement

On doit travailler à un pH < 5

L'élution sera réalisée par du NaCl grâce au CL -

Le FT contiendra, entre autre, du lysozyme (pI=11)

Les protéines chargées négativement au pH expérimental se lieront à la colonne

expert

Question 3 / 10

$Différentes fractions, obtenues lors de la purification du lysozyme, sont mélangées à une concentration définie de substrat (S)= constante. Observez les valeurs d'absorbance lues à 430nm au cours du temps pour chaque fraction, et répondez aux propositions suivantes :$

Différentes fractions, obtenues lors de la purification du lysozyme, sont mélangées à une concentration définie de substrat (S)= constante. Observez les valeurs d'absorbance lues à 430nm au cours du temps pour chaque fraction, et répondez aux propositions suivantes :

Erreur de manipulation de E2

Toutes les fractions contiennent du lysozymes

E1 est la plus concentrée en lysozymes

La vitesse réactionnelle initiale est la plus élevée pour E 1

Le filtrat contient 800 unités arbitraires de lysozymes

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expert

Question 4 / 10

Une solution de protéines (X) est mélangée à des solutions de bactéries de concentrations
croissantes (0,1 à 0,4 mg/mL). Observez les valeurs d’absorbance lues à 430nm au cours du
temps et répondez aux propositions suivantes :

L’absorbance décroit au cours du temps car les protéines de la solution X se dégradent.

Il y a du lysozyme dans la solution X.

La vitesse réactionnelle initiale dépend de la quantité de bactéries en solution

La vitesse maximale est atteinte dès 0,3 mg/mL de bactéries.

Après environ 20 secondes, la réaction ralentit à cause de l’appauvrissement en substrat.

expert

Question 5 / 10

Le paramètre cinétique Km du lysozyme...

A la même valeur que le Km des autres enzymes, c’est une constante.

Varie en fonction des conditions expérimentales.

Est déterminé à partir des mesures de vitesse réactionnelle initiale pour différentes concentrations en lysozyme.

Est d’autant plus grand que l’affinité pour le substrat est élevée.

Vaut la moitié de Vmax du lysozyme.

expert

Question 6 / 10

La méthode de Bradford :

Permet de mesurer la quantité de lysozyme présente dans vos échantillons

Permet de doser les protéines présentes dans vos échantillons.

Nécessite un colorant qui se lie spécifiquement aux protéines.

Est une méthode quantitative, non spécifique.

Nécessite des solutions de protéines dont la concentration est connue

expert

Question 7 / 10

D’après les résultats obtenus lors du dosage de Bradford, on peut en déduire que :

E3 comporte plus de protéines que E1.

E3 est la fraction la plus riche en lysozyme

La pente de la droite-étalon vaut 500.

L’ordonnée à l’origine de la droite-étalon vaut 0,500.

Le filtrat contient 125 µg de protéines par millilitre.

expert

Question 8 / 10

Le SDS-PAGE :

Permet d’évaluer approximativement la pureté d’un échantillon

Permet de séparer les protéines d’un échantillon en fonction de leur taille.

Permet d’évaluer la taille des protéines présentes dans un échantillon.

Est suivie d’une coloration à l’argent pour visualiser les protéines.

La migration des protéines dans le gel est influencée par leur charge intrinsèque

expert

Question 9 / 10

D’après les résultats obtenus pour l’électrophorèse sur gel (SDS-PAGE) ci-dessous :

La fraction E4 comporte plus de lysozyme que E2, mais elle est moins pure.

Le lysozyme s’est bien fixé à la résine.

Le lysozyme est chargé positivement, c’est pourquoi il migre rapidement dans le gel.

Le lysozyme est de petite taille c’est pourquoi il migre rapidement dans le gel.

L’activité enzymatique de la fraction E1 est probablement nulle

expert

Question 10 / 10

D’après les résultats indiqués dans le tableau ci-dessous, on peut conclure que :

Le rendement d’extraction pour la fraction E5 est de 40%.

Vous avez perdu 20% du lysozyme initial, durant les lavages

La fraction E2 contient moins de lysozyme que E5.

La fraction E2 est moins pure (en lysozyme) que E5.

Le facteur de purification pour la fraction E5 vaut 10.

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	1^er	Elliesdn	30% (544s)
	2^ème	Mercikatchaka1	0% (123s)

Quiz TP biochimie - Partie 2

Si la purification du lysozyme (pI=11), sur une colonne échangeuse de cations, se déroule à pH = 7..
(sélectionne les solutions vraies)

Lors de la purification d'une protéine de point isoélectrique de 5 (pI=5) sur une colonne échangeuse d'anions...

Différentes fractions, obtenues lors de la purification du lysozyme, sont mélangées à une concentration définie de substrat (S)= constante. Observez les valeurs d'absorbance lues à 430nm au cours du temps pour chaque fraction, et répondez aux propositions suivantes :

Une solution de protéines (X) est mélangée à des solutions de bactéries de concentrations
croissantes (0,1 à 0,4 mg/mL). Observez les valeurs d’absorbance lues à 430nm au cours du
temps et répondez aux propositions suivantes :

Le paramètre cinétique Km du lysozyme...

La méthode de Bradford :

D’après les résultats obtenus lors du dosage de Bradford, on peut en déduire que :

Le SDS-PAGE :

D’après les résultats obtenus pour l’électrophorèse sur gel (SDS-PAGE) ci-dessous :

D’après les résultats indiqués dans le tableau ci-dessous, on peut conclure que :

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A Propos

Si la purification du lysozyme (pI=11), sur une colonne échangeuse de cations, se déroule à pH = 7.. (sélectionne les solutions vraies)

Lors de la purification d'une protéine de point isoélectrique de 5 (pI=5) sur une colonne échangeuse d'anions...

Différentes fractions, obtenues lors de la purification du lysozyme, sont mélangées à une concentration définie de substrat (S)= constante. Observez les valeurs d'absorbance lues à 430nm au cours du temps pour chaque fraction, et répondez aux propositions suivantes :

Une solution de protéines (X) est mélangée à des solutions de bactéries de concentrations croissantes (0,1 à 0,4 mg/mL). Observez les valeurs d’absorbance lues à 430nm au cours du temps et répondez aux propositions suivantes :

Le paramètre cinétique Km du lysozyme...

La méthode de Bradford :

D’après les résultats obtenus lors du dosage de Bradford, on peut en déduire que :

Le SDS-PAGE :

D’après les résultats obtenus pour l’électrophorèse sur gel (SDS-PAGE) ci-dessous :

D’après les résultats indiqués dans le tableau ci-dessous, on peut conclure que :

Si la purification du lysozyme (pI=11), sur une colonne échangeuse de cations, se déroule à pH = 7..
(sélectionne les solutions vraies)

Une solution de protéines (X) est mélangée à des solutions de bactéries de concentrations
croissantes (0,1 à 0,4 mg/mL). Observez les valeurs d’absorbance lues à 430nm au cours du
temps et répondez aux propositions suivantes :